氨基酸，是含有堿性氨基和酸性羧基的有機(jī)化合物。羧酸碳原子上的氫原子被氨基取代后形成的化合物。
氨基酸分子中含有氨基和羧基兩種官能團(tuán)。
與羥基酸類似，氨基酸可按照氨基連在碳鏈上的不同位置而分為α-，β-，γ-，w-...氨基酸，但經(jīng)蛋白質(zhì)水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且僅有二十二種，包括甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、脯氨酸、色氨酸、絲氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、天門冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、賴氨酸、精氨酸、組氨酸、硒半胱氨酸和吡咯賴氨酸（僅在少數(shù)細(xì)菌中發(fā)現(xiàn)），它們是構(gòu)成蛋白質(zhì)的基本單位。
氨基酸是構(gòu)成動物營養(yǎng)所需蛋白質(zhì)的基本物質(zhì)。
物理性質(zhì)
氨基酸為無色晶體，熔點(diǎn)超過200℃，比一般有機(jī)化合物的熔點(diǎn)高很多。α-氨基酸有酸、甜、苦、鮮4種不同味感。谷氨酸單鈉和甘氨酸是用量最大的鮮味調(diào)味料。氨基酸一般易溶于水、酸溶液和堿溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙.醚等有機(jī)溶劑。氨基酸在水中的溶解度差別很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃時，100g水中酪氨酸僅溶解0.045g，但在熱水中酪氨酸的溶解度較大。賴氨酸和精氨酸常以鹽酸鹽的形式存在，因?yàn)樗鼈儤O易溶于水，因潮解而難以制得結(jié)晶。
（1）色澤和顏色：各種常見的氨基酸易成為無色結(jié)晶，結(jié)晶形狀因氨基酸的結(jié)構(gòu)不同而有所差異。如L-谷氨酸為四角柱形結(jié)晶，D-谷氨酸則為菱形片狀結(jié)晶。
（2）熔點(diǎn)：氨基酸結(jié)晶的熔點(diǎn)較高，一般在200～300℃，許多氨基酸在達(dá)到或接近熔點(diǎn)時會分解成胺和CO2。
（3）溶解度：絕大部分氨基酸都能溶于水。不同氨基酸在水中的溶解度有差別，如賴氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度較大，酪氨酸、半胱氨酸、組氨酸的溶解度很小。各種氨基酸都能溶于強(qiáng)堿和強(qiáng)酸中。但氨基酸不溶或微溶于乙醇。
（4）味感：氨基酸及其衍生物具有一定的味感，如酸、甜、苦、咸等。其味感的種類與氨基酸的種類、立體結(jié)構(gòu)有關(guān)。從立體結(jié)構(gòu)上講，一般來說，D-型氨基酸都具有甜味，其甜味強(qiáng)度高于相應(yīng)的L-型氨基酸。
（5）紫外吸收特性：各種常見的氨基酸對可見光均無吸收能力。但酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在紫外光區(qū)具有明顯的光吸收現(xiàn)象。而大多數(shù)蛋白質(zhì)中都含有這3種氨基酸，尤其是酪氨酸。因此，可以利用280nm波長處的紫外吸收特性定量檢測蛋白質(zhì)的含量。
氨基酸的一個重要光學(xué)性質(zhì)是對光有吸收作用。20種Pr-AA在可見光區(qū)域均無光吸收，在遠(yuǎn)紫外區(qū)（<220nm）均有光吸收，在紫外區(qū)（近紫外區(qū)）（220nm～300nm）只有三種AA有光吸收能力，這三種氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因?yàn)樗鼈兊腞基含有苯環(huán)共軛雙鍵系統(tǒng)。
苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白質(zhì)一般都含有這三種AA殘基，所以其最大光吸收在大約280nm波長處，因此能利用分光光度法很方便的測定蛋白質(zhì)的含量。分光光度法測定蛋白質(zhì)含量的依據(jù)是朗伯—比爾定律。在280nm處蛋白質(zhì)溶液吸光值與其濃度成正比。
化學(xué)性質(zhì)
氨基的反應(yīng)：酰化反應(yīng)；與亞硝酸反應(yīng)；與醛反應(yīng)；磺酰化反應(yīng)；與DNFB反應(yīng)；成鹽反應(yīng)。
羧基的反應(yīng)氨基酸的羧基和其他羧酸一樣，在一定條件下可以發(fā)生酰化、酯化、脫羧和成鹽反應(yīng)。
與水合茚三酮反應(yīng)：α-氨基酸與水合茚三酮在弱酸性溶液中共熱，經(jīng)氧化脫氨生成相應(yīng)的α-酮酸，進(jìn)一步脫羧形成醛，水合茚三酮被還原成還原型茚三酮，在弱酸性溶液中，還原型茚三酮、氨基酸脫下來的氨再與另一個水合茚三酮反應(yīng)縮合生成藍(lán)紫色復(fù)合物，脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應(yīng)產(chǎn)生黃色物質(zhì)，其余的α-氨基酸與茚三酮反應(yīng)均產(chǎn)生藍(lán)紫色物質(zhì)。這個顏色反應(yīng)常被用于α-氨基酸的比色測定和色層分析的顯色。
酸堿
1、兩性解離與等電點(diǎn)
氨基酸在水溶液或結(jié)晶內(nèi)基本上均以兼性離子或偶極離子的形式存在。所謂兩性離子是指在同一個氨基酸分子上帶有能釋放出質(zhì)子的NH3+纈氨酸離子和能接受質(zhì)子的COO-負(fù)離子，因此氨基酸是兩性電解質(zhì)。
氨基酸的等電點(diǎn)：氨基酸的帶電狀況取決于所處環(huán)境的pH值，改變pH值可以使氨基酸帶正電荷或負(fù)電荷，也可使它處于正負(fù)電荷數(shù)相等，即凈電荷為零的兩性離子狀態(tài)。使氨基酸所帶正負(fù)電荷數(shù)相等即凈電荷為零時的溶液pH值稱為該氨基酸的等電點(diǎn)。
氨基酸分子中同時含有酸性基團(tuán)和堿性基團(tuán)，因此，氨基酸既能和較強(qiáng)的酸反應(yīng)。也能與較強(qiáng)的堿反應(yīng)而生成穩(wěn)定的鹽，具有兩性化合物的特征。
當(dāng)調(diào)節(jié)某一種氨基酸溶液的pH為一定值時，該種氨基酸剛好以偶極離子形式存在，在電場中，既不向負(fù)極移動，也不向正極移動，即此時其所帶的正、負(fù)電荷數(shù)相等，凈電荷為零，呈電中性，此時此溶液的pH稱為該氨基酸的等電點(diǎn)，通常用pI表示。在等電點(diǎn)時，氨基酸主要以偶極離子的形式存在。當(dāng)氨基酸溶液的pH大于pI時（如加入堿），氨基酸中的一NH3+給出質(zhì)子，平衡右移，這時氨基酸主要以陰離子形式存在，若在電場中，則向正極移動。反之，當(dāng)溶液的pH小于pI時（如加入酸），氨基酸中的一COO-結(jié)合質(zhì)子，使平衡左移，這時氨基酸主要以陽離子形式存在，若在電場中，則向負(fù)極移動。
各種氨基酸由于其組成和結(jié)構(gòu)的不同，而具有不同的等電點(diǎn)。中性氨基酸的等電點(diǎn)小于7，一般為5.0～6.5。酸性氨基酸的等電點(diǎn)為3左右。堿性氨基酸的等電為7.58～10.8。帶電顆粒在電場的作用下，向著與其電性相反的電極移動，稱為電泳。由于各種氨基酸的相對分子質(zhì)量和pI不同，在相同pH的緩沖溶液中，不同的氨基酸不僅帶的電荷狀況有差異，而且在電場中的泳動方向和速率也往往不同。因此，基于這種差異，可用電泳技術(shù)分離氨基酸的混合物。例如，天冬氨酸和精氨酸的混合物置于電泳支持介質(zhì)（濾紙或凝膠）中央，調(diào)節(jié)溶液的pH至6.02（為緩沖溶液）時，此時天冬氨酸（pI=2.98）帶負(fù)電荷，在電場中向正極移動，而精氨酸（pI=10.76）帶正電荷，向負(fù)極移動。
2、解離常數(shù)
解離式中K1和K2′分別代表α－碳原子上-COOH和-NH3的表現(xiàn)解離常數(shù)。在生化上，解離常數(shù)是在特定條件下（一定溶液濃度和離子強(qiáng)度）測定的。等電點(diǎn)的計算可由其分子上解離基團(tuán)的表觀解離常數(shù)來確定。
3、多氨基（堿性氨基酸）和多羧基（酸性氨基酸）氨基酸的解離
解離原則：先解離α-COOH，隨后其他-COOH；然后解離α-NH3+，隨后其他-NH2?？傊然怆x度大于氨基，α-C上基團(tuán)大于非α-C上同一基團(tuán)的解離度。等電點(diǎn)的計算：首先寫出解離方程，兩性離子左右兩端的表觀解離常數(shù)的對數(shù)的算術(shù)平均值。一般pI值等于兩個相近pK值之和的一半。如天冬氨酸、賴氨酸。
4、氨基酸的酸堿滴定曲線
以甘氨酸為例：摩爾甘氨酸溶于水時，溶液pH為5.97，分別用標(biāo)準(zhǔn)NaOH和HCl滴定，以溶液pH值為縱坐標(biāo)，加入HCl和NaOH的摩爾數(shù)為橫坐標(biāo)作圖，得到滴定曲線。該曲線一個十分重要的特點(diǎn)就是在pH=2.34和pH=9.60處有兩個拐點(diǎn)，分別為其pK1和pK2。
對應(yīng)密碼子表
密碼子，RNA分子中每相鄰的三個核苷酸編成一組，在蛋白質(zhì)合成時，代表某一種氨基酸。科學(xué)家已經(jīng)發(fā)現(xiàn)，信使RNA在細(xì)胞中能決定蛋白質(zhì)分子中的氨基酸種類和排列次序。也就是說，信使RNA分子中的四種核苷酸（堿基）的序列能決定蛋白質(zhì)分子中的20種氨基酸的序列。堿基數(shù)目與氨基酸種類、數(shù)目的對應(yīng)關(guān)系是怎樣的呢？為了確定這種關(guān)系，研究人員在試管中加入一個有120個堿基的信使RNA分子和合成蛋白質(zhì)所需的一切物質(zhì)，結(jié)果產(chǎn)生出一個含40個氨基酸的多肽分子?？梢姡攀筊NA分子上的三個堿基能決定一個氨基酸。
結(jié)構(gòu)通式氨基酸是指含有氨基的羧酸。生物體內(nèi)的各種蛋白質(zhì)是由20種基本氨基酸構(gòu)成的。除甘氨酸外均為L-α-氨基酸（其中脯氨酸是一種L-α-亞氨基酸），R-α-氨基酸其結(jié)構(gòu)通式如圖1（R基為可變基團(tuán)）：
除甘氨酸外，其它蛋白質(zhì)氨基酸的α-碳原子均為不對稱碳原子（即與α-碳原子鍵合的四個取代基各不相同），因此氨基酸可以有立體異構(gòu)體，即可以有不同的構(gòu)型（D-型與L-型兩種構(gòu)型）
制備方法
合成
組成蛋白質(zhì)的大部分氨基酸是以埃姆登-邁耶霍夫（Embden－Meyerhof）途徑與檸檬酸循環(huán)的中間物為碳鏈骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、組氨酸，前者的生物合成與磷酸戊糖的中間物赤蘚糖-4-磷酸有關(guān)，后者是由ATP與磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在體內(nèi)合成所有的氨基酸，動物有一部分氨基酸不能在體內(nèi)合成（必需氨基酸）。
必需氨基酸一般由碳水化合物代謝的中間物，經(jīng)多步反應(yīng)（6步以上）而進(jìn)行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶約14種，而必需氨基酸的合成則需要更多的，約有60種酶參與。生物合成的氨基酸除作為蛋白質(zhì)的合成原料外，還用于生物堿、木質(zhì)素等的合成。另一方面，氨基酸在生物體內(nèi)由于氨基轉(zhuǎn)移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脫羧轉(zhuǎn)變成胺后被分解。
